Questões de Concurso Público FIOCRUZ 2010 para Tecnologista em Saúde - Proteômica
Foram encontradas 58 questões
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566115
Biomedicina - Análises Clínicas
Os avanços das técnicas de biologia molecular, aplicados ao
sequenciamento de genomas, vem disponibilizando nos
bancos de dados, quase que dia a dia, milhares de novas
sequencias proteicas. Um dos desafios da genômica
funcional tem sido, portanto, o estudo e a cauterização da
função destas novas sequências. O esclarecimento das
redes de interação proteína-proteína que operam em
determinadas situações é um dos grandes desafios impostos
aos pesquisadores para melhor compreender os
mecanismos que levam ao correto funcionamento dos
organismos. Um dos métodos existentes para o estudo das
interações proteína-proteína disponíveis atualmente é o
sistema duplo-híbrido de leveduras. Como toda metodologia,
esta apresenta uma série de vantagens e limitações. Com
relação ao sistema duplo-híbrido, analise as afirmativas
abaixo.
I. O Sistema duplo híbrido funciona apenas com proteínas solúveis.
II. Quando aplicada a um organismo eucarionte, a disponibilidade de uma boa biblioteca de cDNA do organismo em estudo é um fator crítico para o bom desempenho desta metodologia.
III. Interações que dependem de modificações pós-traducionais podem não ser detectadas nesta metodologia.
IV. Interações fracas, ou muito efêmeras, entre proteínas tendem a não serem detectadas com a utilização desta metodologia.
Assinale:
I. O Sistema duplo híbrido funciona apenas com proteínas solúveis.
II. Quando aplicada a um organismo eucarionte, a disponibilidade de uma boa biblioteca de cDNA do organismo em estudo é um fator crítico para o bom desempenho desta metodologia.
III. Interações que dependem de modificações pós-traducionais podem não ser detectadas nesta metodologia.
IV. Interações fracas, ou muito efêmeras, entre proteínas tendem a não serem detectadas com a utilização desta metodologia.
Assinale:
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566116
Biomedicina - Análises Clínicas
Com relação às técnicas de NMR e Cristalografia de raios X,
assinale a alternativa correta.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566117
Biomedicina - Análises Clínicas
É sabido que certos tipos de aminoácidos são facilitadores
de certas estruturas secundárias, ao passo que outros,
tendem a interromper ou desestabilizar outras estruturas.
Assinale a alternativa abaixo onde são listados apenas
aminoácidos quebradores de α-hélices.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566118
Biomedicina - Análises Clínicas
Assinale abaixo a alternativa que contém apenas estratégias
experimentais que permitem o isolamento e a purificação de
grandes complexos protéicos.
Ano: 2010
Banca:
FGV
Órgão:
FIOCRUZ
Prova:
FGV - 2010 - FIOCRUZ - Tecnologista em Saúde - Proteômica |
Q566119
Biomedicina - Análises Clínicas
Interessado no estudo da proteína P954, identificada em um
complexo de alto peso molecular existente em uma bactéria
termófila recentemente isolada, você foi encarregado de
desenvolver uma metodologia capaz de purificar a proteína
em questão. Também era importante que sua metodologia
pudesse identificar outras proteínas que façam parte do
mesmo complexo da P954. Com base nos seus
conhecimentos sobre química de proteínas e sobre métodos
de purificação, assinale a alternativa que descreve a
sequência mais parcimoniosa de etapas que possa levar a
indentificação dos componentes deste complexo protéico.
I. Eletroforese bidimensional.
II. Análise de massa em aparelho Q-TOF.
III. Cromatografia de tamanho de exclusão.
IV. Purificação em gradiente de sacarose.
V. Co-imunoprecipitação entre proteínas.
I. Eletroforese bidimensional.
II. Análise de massa em aparelho Q-TOF.
III. Cromatografia de tamanho de exclusão.
IV. Purificação em gradiente de sacarose.
V. Co-imunoprecipitação entre proteínas.